佛罗里达大学的科学家发现，免疫细胞蛋白的修饰版本可用于治疗阿尔茨海默病。

在该疾病的小鼠模型中，研究人员发现Toll样受体5(TLR5)的可溶性形式减少了导致神经元变性和死亡的毒性β-淀粉样蛋白的积累。

免疫系统通过减少β-淀粉样蛋白聚集体的积累或通过引发炎症继续引起进一步神经元损伤，在阿尔茨海默病的进展中起作用。

存在于免疫细胞表面的一类蛋白质(TLR)通过诱导免疫应答来响应神经细胞损伤。

来自佛罗里达大学的波罗蜜·查克拉巴蒂及其同事最近发现，这些TLR的水平在阿尔茨海默病患者的大脑中更高，部分原因是被称为小胶质细胞的脑免疫细胞水平增加。

这导致他们产生疑问——从小胶质细胞中摄取的TLR的可溶性形式是否可以减少淀粉样蛋白斑形成。

他们假设可溶性TLR可以作为“诱饵”，与β-淀粉样蛋白结合并减少其积累，而不会引发免疫系统诱导炎症。

在人类β-淀粉样蛋白大量产生的阿尔茨海默氏症小鼠模型中，研究小组发现一种名为TLR5的可溶性TLR可以阻止甚至逆转淀粉样蛋白斑形成。

据“实验医学杂志”报道，研究小组发现，可溶性TLR5确实与β-淀粉样蛋白结合并增加了小胶质细胞的摄取。

TLR5还限制β-淀粉样蛋白损伤神经细胞的能力。

“通过直接与β-淀粉样蛋白相互作用并减弱小鼠的β-淀粉样蛋白水平，可溶性TLR5诱饵受体代表了一种新型且可能安全的阿尔茨海默病免疫调节剂。”共同作者Todd Golde博士说。

“可溶性TLR5在抑制免疫激活和相关神经毒性途径方面的潜力需要在多种阿尔茨海默病模型中进一步探索。”查克拉巴蒂总结道。