研究人员发现，脑细胞中过量的钙可能导致形成有毒簇，这是帕金森病的标志。

由剑桥大学领导的国际团队发现，钙可以介导神经末梢内的小膜结构之间的相互作用，这对于大脑中的神经元信号传导非常重要，而α-synuclein是与帕金森病相关的蛋白质。过量的钙或α-突触核蛋白可能是导致脑细胞死亡的连锁反应的开始。“ 自然通讯 ”杂志报道的研究结果代表着了解人们如何以及为何开发帕金森症的另一步。据慈善机构帕金森的英国报道，英国每350名成年人中就有一名 - 目前估计有145,000名成年人 - 目前有这种情况，但它仍然无法治愈。

帕金森病是许多神经退行性疾病中的一种，当天然存在的蛋白质折叠成错误的形状并与其他蛋白质结合在一起时，最终形成称为淀粉样蛋白原纤维的细丝状结构。聚集的α-突触核蛋白(也称为路易体)的这些淀粉样蛋白沉积物是帕金森氏病的标志。奇怪的是，直到现在还不清楚α-突触核蛋白实际上在细胞中起什么作用：为什么它在那里以及它的意图。它涉及各种过程，例如大脑中化学信号的平滑流动以及分子进出神经末梢的运动，但其确切的表现尚不清楚。

“α-突触核蛋白是一种非常小的蛋白质，结构非常少，它需要与其他蛋白质或结构相互作用才能起作用，这使得研究变得困难，”资深作者，剑桥大学的Gabriele Kaminski Schierle博士说。化学工程与生物技术。

由于超分辨率显微镜技术，现在可以查看细胞内部以观察α-突触核蛋白的行为。为此，Kaminski Schierle和她的同事分离了突触囊泡，这是神经细胞的一部分，神经细胞储存神经递质，从一个神经细胞向另一个神经细胞发送信号。在神经元中，钙在神经递质的释放中起作用。研究人员观察到，当神经细胞中的钙水平增加时，例如神经元信号传导，α-突触核蛋白在多个点与突触小泡结合，导致囊泡聚集在一起。这可能表明α-突触核蛋白的正常作用是帮助跨越神经细胞的信息化学传递。

“这是我们第一次看到钙影响α-突触核蛋白与突触小泡相互作用的方式，”该论文的第一作者Janin Lautenschl?ger博士说。“我们认为α-突触核蛋白几乎就像钙传感器。在钙的存在下，它会改变其结构以及它与环境的相互作用，这对其正常功能非常重要。”“细胞中的钙和α-突触核蛋白存在良好的平衡，当其中一种或另一种存在太多时，平衡会倾斜，聚集开始，导致帕金森病，”共同第一作者安伯利斯蒂芬斯博士说。 。

这种不平衡可能是由于α-突触核蛋白量(基因重复)的遗传加倍，与年龄相关的过量蛋白质分解减慢，对帕金森氏症敏感的神经元钙水平升高，或这些神经元中缺乏钙缓冲能力。了解α-突触核蛋白在生理或病理过程中的作用可能有助于开发帕金森病的新疗法。一种可能性是开发用于阻断钙的候选药物，例如用于心脏病，也可能具有抗帕金森氏病的潜力。